目的　获得融合TAT短肽的融合蛋白GS-TA-GFP,以用于阐明TAT短肽的跨膜递送机理.方法　以质粒pGEX-GFP为模板,扩增目的　基因TAT-GFP,将其克隆至质粒pGEX-2T,用所构建的质粒pGEXTAT-GFP转化大肠杆菌BL21并诱导表达,利用GS-4B亲和柱进行纯化,所得产物进行SDS-PAGE、Western　blot　及细胞跨膜实验鉴定.结果　大肠杆菌细胞经诱导高效表达出约54.3　kD的蛋白,其相对分子质量与GST-TAT-GFP融合蛋白相符;Western　blot显示该融合蛋白能够被抗GFP的抗体特异性识别;细胞实验表明融合TAT短肽的融合蛋白能跨膜进入细胞L-02、SMMC-7721、Hela和BEL-7402.结论　在大肠杆菌表达系统中高效表达了有活性的GS-TAT-GFP融合蛋白.