[目的]探究鲢鱼鳞抗冻多肽(Silver　carp　scale　antifreeze　peptides,ScAFPs)对鱼糜肌原纤维蛋白(Myofibril　protein,MP)的冻融变性抑制作用机制,评价ScAFPs对MP冻融保护效果.[方法]通过多光谱(紫外吸收光谱、荧光光谱、拉曼光谱、傅里叶红外光谱)技术及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE),分析ScAFPs对草鱼(Ctenopharyngodon　idella)鱼糜MP结构及氨基酸残基微环境的影响.[结果]紫外吸收光谱、荧光光谱分析表明,ScAFPs可有效降低冻融鱼糜中蛋白质的聚集程度,改善色氨酸和酪氨酸的微环境变化,稳定蛋白质空间构象.其中,质量分数4％～8％ScAFPs对鱼糜蛋白的冻融保护效果优于商业抗冻剂.拉曼光谱分析结果表明,冻融过程中,含质量分数8％ScAFPs的鱼糜中MP的α-螺旋较空白对照组提高72.32％,无规则卷曲含量降低38.47％,有效维持MP结构有序性.傅里叶红外光谱分析显示,添加ScAFPs可提高与羟基相关的氢键键能,且不会导致MP的主要构型发生变化.SDS-PAGE分析表明,冻融处理使MP发生变性聚集现象,ScAFPs与商业抗冻剂有效保护了MP且不会催化肌球蛋白重链交联.[结论]ScAFPs对MP的冻融稳定性及结构有保护作用,可显著改善MP氨基酸残基微环境,且ScAFPs对MP结构的冻融保护效果优于商业抗冻剂.