【目的】探究鲢鱼鳞抗冻多肽（Silver　carp　scale　antifreeze　peptides,ScAFPs）对鱼糜肌原纤维蛋白（Myofibril　protein,MP）的冻融变性抑制作用机制，评价ScAFPs对MP冻融保护效果。【方法】通过多光谱（紫外吸收光谱、荧光光谱、拉曼光谱、傅里叶红外光谱）技术及十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE），分析ScAFPs对草鱼（Ctenopharyngodon　idella）鱼糜MP结构及氨基酸残基微环境的影响。【结果】紫外吸收光谱、荧光光谱分析表明，ScAFPs可有效降低冻融鱼糜中蛋白质的聚集程度，改善色氨酸和酪氨酸的微环境变化，稳定蛋白质空间构象。其中，质量分数4%～8%ScAFPs对鱼糜蛋白的冻融保护效果优于商业抗冻剂。拉曼光谱分析结果表明，冻融过程中，含质量分数8%ScAFPs的鱼糜中MP的α-螺旋较空白对照组提高72.32%，无规则卷曲含量降低38.47%，有效维持MP结构有序性。傅里叶红外光谱分析显示，添加ScAFPs可提高与羟基相关的氢键键能，且不会导致MP的主要构型发生变化。SDS-PAGE分析表明，冻融处理使MP发生变性聚集现象，ScAFPs与商业抗冻剂有效保护了MP且不会催化肌球蛋白重链交联。【结论】ScAFPs对MP的冻融稳定性及结构有保护作用，可显著改善MP氨基酸残基微环境，且ScAFPs对MP结构的冻融保护效果优于商业抗冻剂。