【背景】几丁质是自然界中储藏量仅次于纤维素的有机物,几丁质酶能降解几丁质生成几丁寡糖,实现废弃物的高值化利用,目前菌株产几丁质酶能力低限制了它的生产应用。【目的】克隆弧菌(Vibrio　sp.)GR52的几丁质酶基因,实现其在大肠杆菌中的异源表达,对分离纯化的重组几丁质酶进行酶学性质研究。【方法】以弧菌GR52菌株基因组DNA为模板,克隆得到几丁质酶基因GR52-1,构建重组基因工程菌BL21(DE3)/p　ET22b-chi　GR52-1,诱导表达的产物通过Ni-NTA树脂纯化后进行酶学性质研究。【结果】重组酶的最适反应pH为6.0,在pH5.0-10.0范围内37℃保温1　h仍能保持85%以上的相对酶活力,具有较好的pH稳定性;最适反应温度为50℃,在45℃保温1　h其酶活力基本没有损失,在50℃保温1　h其残余酶活力仍达60%;在1　mmol/L浓度下,Cu^2+、Ca^2+对该酶具有促进作用,Hg^+对该酶具有明显的抑制作用;在5　mmol/L浓度下,Ni+对该酶具有一定的促进作用,Mn^2+、Co^2+、Li^+、Fe^2+、Hg^+、SDS(十二烷基硫酸钠)对该酶具有明显的抑制作用。以胶体几丁质为底物时,动力学参数Km、Vmax、kcat分别为0.85　mg/m　L、0.19μmol/(m　L·min)和7.02　s^-1。底物特异性分析表明该重组酶能特异性降解几丁质。【结论】重组几丁质酶具有良好的酶学性质,为几丁质酶的开发应用奠定基础。