[目的]克隆交替假单胞菌(Pseudoalteromonas　sp.)　BYS-2的褐藻胶裂解酶基因,实现其在大肠杆菌细胞中异源表达,对分离纯化的重组酶进行酶学性质研究.[方法]以交替假单胞菌BYS-2菌株基因组DNA为模板,克隆得到褐藻胶裂解酶基因alg738,构建重组基因工程菌BL21　(DE3)/pET22b-alg　738,诱导表达,表达产物通过Ni-NTA树脂纯化后进行酶学性质研究.[结果]重组酶的最适反应pH为8.0,在pH　6.0-9.0范围内37℃保温lh仍能保持84％以上的相对酶活力,具有较好的pH稳定性;最适反应温度为45℃,热稳定性实验显示在37℃下保温60　min其残余酶活力仍达66.6％;在5　mmol/L浓度下,Na+、Mg2+、Mn2+对该酶具有明显的促进作用,Ni2+、C02+、Cu2+、Hg2+、Zn2+、EDTA、β-巯基乙醇、SDS具有明显的抑制作用.动力学参数Km、Vmax分别为1.11　g/L和0.011　g/(L.min),底物特异性分析表明该重组酶为偏好聚甘露糖醛酸钠(Poly　M)裂解作用的双功能酶.[结论]重组褐藻胶裂解酶具有良好的酶学特性,为褐藻胶裂解酶的开发应用打下基础.