Production　of　a　sika　deer　Cu/Zn-SOD　was　achieved　in　Pichia　pastoris　after　the　reconstituted　expression　vector　pPIC9K　was　transformed　into　the　strain　GS115.　By　employing　Saccharomyces　cerevisiae　secretion　signal　peptide　(a-factor)　under　the　regulation　of　the　methanol-inducible　prornoter　of　the　gene　of　alcohol　oxidase　1　(AOX1),　sika　deer　Cu/Zn-SOD　with　a　molecular　mass　of　16　kDa　was　expressed　while　recombinant　sika　deer　Cu/Zn-SOD　with　an　activity　of　3500　U/mL　was　obtained　from　a　5　L　bioreactor.　After　two　successive　steps　of　chromatography　on　DEAE-650　C　and　Superdex75,　recombinant　sika　deer　Cu/Zn-SOD　was　obtained　with　13.8%　yield,　14.5-fold　purification,　and　a　specific　activity　of　3447　U/mg.　Its　optimum　temperature　and　optimum　pH　were　40　degrees　C　and　7.0,　respectively.　Crown　Copyright　(C)　2012　Published　by　Elsevier　B.V.　All　rights　reserved.