A　signal　on　fluorescence　biosensor　for　ultrasensitive　detection　of　MMP-2　based　on　fluorescence　resonance　energy　transfer　(FRET)　between　semiconducting　polymer　dots　(Pdots)　and　a　metal-organic　framework　(MOF)　has　been　developed.　Carboxyl-rich　PFO　has　been　modified　firmly　with　a　polypeptide　chain　(COOH-GHHYYGPLGVRGC-NH2)　through　a　carboxy　ammonia　reaction　first.　The　polypeptide　chain　comprises　the　specific　MMP-2　substrate　domain　(PLGVR)　and　the　pi-rich　motif　(HHYY)　can　be　absorbed　by　the　MOF　(H(2)dtoaCu　used　in　this　study)　through　pi-staking　interactions.　Hence,　the　fluorescence　from　Pdots　can　be　quenched　by　the　MOF　with　the　assistance　of　the　polypeptide　chain　linker　through　the　FRET　process.　Upon　the　cleavage　of　the　substrate　by　the　protease　(MMP-2)　at　the　amide　bond　between　Gly　and　Val,　the　Pdots　has　been　separated　from　the　MOF　surface　and　therefore　the　FRET　process　can　be　inhibited,　and　the　fluorescence　of　the　system　recovered.　Under　optimal　conditions,　the　fluorescence　recovery　was　found　to　be　proportional　to　the　concentration　of　MMP-2　within　the　range　of　0.1　to　2.5　pg　mL(-1).